Atidengtas užrakto Alzheimerio ligos paleidimas

Struktūriniai duomenys neatitinka ankstesnių modelio koncepcijų

Alzhaimerio amiloidinės fibrilės (raudonos) skerspjūvio vaizdas iš viršaus. Fone: amiloido sankaupos (rudos spalvos) Alzheimerio liga sergančio paciento smegenų audinyje. © Sachse, Fändrich ir Grigorieff
skaityti garsiai

Mokslininkams pavyko sudaryti tiksliausią pasaulyje Alzheimerio ligos priežasties vaizdą. Alzhaimerio amiloidinės fibriulės - skaidulinių baltymų gumulėlių - struktūra, dabar pristatoma žurnale „Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS)“, turi mažesnę nei dešimties angstromų skiriamąją gebą.

Taigi, pasak tyrėjų, pirmą kartą įmanoma patikrinti daugybės amiloidinių fibrilių vystymosi ir poveikio modelių pagrįstumą. Keista, bet rasta struktūra skiriasi nuo beveik visų ankstesnių idėjų.

Amiloido virpėjimas atsiranda kaip įprasto senėjimo proceso dalis kiekvieno žmogaus kūne. Tačiau jų kaupimasis būdingas tam tikroms ligoms, tokioms kaip Alzheimerio ar II tipo diabetas. Tiksli fibrozių reikšmė ligos procesui dar nėra iki galo suprantama, tačiau manoma, kad jie gali būti ypač svarbūs smegenų skilimo procesams, vykstantiems sergant Alzheimerio liga. Viena iš pagrindinių problemų yra ta, kad jūs tiksliai nežinojote, kaip atrodo šie pluoštai.

Tobulėjo kompiuterinės programos

Marcusas Fändrichas ir Carstenas Sachse'as iš Maxo Plancko baltymų lankstymo enzimologijos tyrimų centro dirba kartu su Nikolausu Grigorieffu iš Brandeis universiteto Walthame (JAV). pavyko pristatyti tiksliausią pasaulyje Alzheimerio amiloidinio pluošto struktūrą. Struktūros skiriamoji geba yra mažesnė nei dešimt angstromų ir buvo nustatyta elektronų mikroskopu.

Vienas didžiausių sunkumų, kuriuos reikėjo įveikti, buvo tai, kad dabartinės procedūros, skirtos išaiškinti amiloidinių fibrilių baltymų struktūrą, negalėjo būti naudojamos dėl jų ypatingų savybių. "Taigi, norėdami pasiekti tikslą turėjome eiti visiškai kitu keliu, būtent struktūros nustatymu elektronų mikroskopinių vaizdų pagrindu", - aiškina Fändrichas. Mokslininkai sugebėjo žymiai patobulinti esamas kompiuterių programas struktūrinei analizei iš elektroninių mikroskopinių duomenų ir galiausiai pritaikyti ją amiloidinėms fibrilėms. displėjus

Netrukus nauji gydymo metodai?

Keista, bet paaiškėjo, kad iš tikrųjų rasta struktūra nukrypsta nuo beveik visų ankstesnių minčių apie jos struktūrą. Nors tyrėjai vis dar nelaiko atominės skiriamosios gebos savo rankose - to dar reikia pasiekti atliekant tolesnį darbą -, tačiau dabartinės spėlionės apie spėjamą fibrilės struktūrą dabartiniams struktūriniams duomenims pateikė išvadą. Galiausiai galima tiesiogiai patikrinti ankstesnių modelių galiojimą. „Ir tai parodė, kad praktiškai nė vienas iš ankstesnių modelių neatitiko mūsų struktūros“, - sako F ndrichas. Dabar pasirinkimo galimybių skaičius yra labai ribotas.

Tikslios žinios apie amiloidinių fibrinų struktūrą gali sukelti naujų gydymo metodų, nes tada jūs tikrai žinote, kaip atrodo jūsų priešininkas “, - sakė jis. ląstelių biologas.

(MPG, 2008 06 03 - DLO)